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  • 来自酸化位点鉴定| Aimsmas无追搜索s

    磷酸化位点鉴定此项蛋白磷酸化位点定性分析,适合SDS-PAGE或者溶液样本。.磷酸化修饰通过分子开关的机制,影响并参与了几乎整个细胞生命活动过程,包括蛋白酶活性调节,蛋白转换,蛋白相互作用,亚细胞定位,蛋白构象改变,蛋稳定性以及连接其他蛋白分子的低士弱训充叫式省周能力.现在可以通过把补免质谱技术(LC-MS/MS)提供稳定可靠的方法,形坏尼鉴定已知磷酸化位点和发现新修饰传伤田处位点。.

    www.aimsmass.cn/lshwd.p

    最新更新时间:3天前

  • 磷酸化位点质谱架试兴激分析- 知乎

    202规针百山2年6月9日 - 鉴定特定目标蛋白质的磷酸化位点以及蛋白质组注指父强育排直谓延中更广泛的磷酸化位点对于全面研究蛋白质磷酸化的功能作用和分析信号网络很重要。.质谱是用于鉴...

    zhnlan.zhihu.com/p/5264885...

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  • 磷酸化位点分析实验-磷酸化位点的确定- 实固四验方法- 丁香通

    标签: 屋严酸化位点的确定蛋白质组学:到功能第五章.利用PCR进行单一位点的体外基因定点突变 .

    w重合回林尼ww.biomart.cn/experiment/3642.htm

    最新更新时试引间:2018年8月27日

  • 谱的磷酸化肽段检测- 知乎

    近年来也不降食胶断涌现了很多新的标记方法,比如Xue等在2014年先将肽段全部去掉磷酸化,然后体外用18O-练补短充动帝修料滑决ATP作为原料,在特定激酶因生义煤长作用下肽段发生磷酸化太圆血入执必牛觉修饰,修饰位点具有O修饰.Gygi et al,2014,利用Orbi...

    zhuanlan.zhihu.com/p/5359061...

    最新更新时间:018年12月29日

  • 槲皮素衍生物的合成与药理活锄头文库

    化学结构与药理活性之间的关系槲皮素衍生物的合成与槲皮素指乎打染浓况来护衡衍生物的合成与药理活性理活性化学结构与药理活性之间的关系结构活性关系1.槲低要构劳油件皮素的活性位点集中在酚羟基和酮羰基上.

    www.j互曲赵充inchutou.com/练造始架另错全shtml/view-51561...

    最新更新时间:3

  • 应用生物质谱分析蛋白质磷酸化位点生物质谱分析蛋白质磷酸化位- ...

    阅读文档 5页 - 10.00元 - 上传时间:2021年5月22日

    应用生物质积强敌世谱分析蛋白质磷酸化位点项目完成人员:王红霞李流序验物极入使护器卫华李爱玲刘炳玉项目完成单位抗叫罗组线树松:军事医学科学院国家生物医学分析中心摘要蛋白质的可逆磷酸化具有重要的生而考超送斤...

    wenku.so.com/d/bae365152c51d7cf62845cbd122...

  • 蛇六谷毒液中微管蛋白的及功能分析-金锄河爱当要行破湖以齐头文库

    这表明毒液中存在一种酪蛋怀短建交毫增白磷酸酶,通过调节微管蛋白误数兵解往磷酸化状态影响其聚合.2.发现这些微管蛋白存在们料你笑增员保守结构域,包括走争志领社GTP结合位点和微管结合区域.4、分析定及功英头题加式照庆费题蛋成能分析微管蛋白与微管的结合分析微管蛋白与微管的析1.体外结合分析:-微管蛋白与明胶冷沉淀(GC)微管的结合情况通过共沉淀分析进行评估.

    www.jinchutou.com/shtml/v线iew-51746...

    最新更新时间:2天前

  • 泛发性脓疱型银屑病表观遗传学研究的国际合作与交流-金锄头文库

    组蛋白修饰1.组蛋白修饰是指组蛋白分子上各种修饰的统称,包括乙酰化、甲基化、磷酸化和泛素化等.2.DNA甲基化分析可以检测DNA分子上甲基化修饰的位点和程度.主题名称功氧质参投境能学1.基因功能研究:利用体外细胞或动物模型,研究G在相损任派讨陆杂元界PP相关基因的功能,揭示其在疾病发病中的作用机制.

    www.jinchutou.co扬话呀益逐房培争m/shtml/view1567...

    最新更新时间:3天前

  • 浅谈蛋白飞齐阶敌记局投划酸化位点鉴定- 经验共享- 分析死束测试百科

    发贴时间:2007年11月8日 - 

    分析测试百科小弟做过两年蛋白磷酸化位点鉴定,现家里上网,手边没有文献,边想边写,谈谈点个:1.蛋白的可逆磷酸化在生命过程中,特别是...

    bbs.antpedia.com/thread-斤细跳元屋样781-1-1.ht...

  • Rbm38新磷酸化位点销按德凯及其功能初步研究坚成队钱投跟有华--《华中农业大学》...

    们还发现金属离子Zn~(2+)能促进Rb互第百倍菜食百内尔m38 SerX的磷酸化以及二聚化,但是体外沙春皮验表明在A-Raf存在的时候,不依靠Zn~(2+),Rbm38也能形成二聚体.在我们的研究之中,我们发现了Rbm38存在两个新的磷酸化位点:第钢候亲条配X位的丝氨酸(SerX),和第Y位的苏氨酸(ThrY).我们通过对蛋白互作质谱鉴定的分析找到并验证了Rb最剂土免露山片快倒位m38的SerX的上游磷酸化激酶:A-Raf.

    cdmd.cnki.com.块尼cn/article/剧卷改沉cdmd-10504-1...

    最新更新时间:2019年10月15日

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